Простий
пошук
Розширений
пошук
Покажчики
Професійний
пошук
Рубрикатор
НБУВ
Розподілений
пошук

Бази даних

Наукова періодика України - результати пошуку

Книжкові видання та компакт-диски
Журнали та продовжувані видання
Автореферати дисертацій
Реферативна база даних
Наукова періодика України
Тематичний навігатор
Авторитетний файл імен осіб
Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"
Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Реферативна база даних (13)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій


Пошуковий запит: (<.>A=Dergai O$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 4
Представлено документи з 1 до 4
1.

Dergai O. V. 
Interaction of ubiquitin ligase CBL with LMP2A protein of Epstein-Barr virus occurs via PTB domain of CBL and does not depend on adaptor ITSN1 [Електронний ресурс] / O. V. Dergai, M. V. Dergai, D. O. Gudkova, L. O. Tsyba, I. Ya. Skrypkina, A. V. Rynditch // Biopolymers and cell. - 2013. - Vol. 29, № 2. - С. 131-135. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BPK_2013_29_2_7
Відомо, що мембранний білок латентної фази 2А вірусу Епштейна - Барр убіквітинілюється убіквітин-лігазою CBL, хоча прямої взаємодії цих двох білків не виявлено. Мета роботи - дослідити взаємодію LMP2A і CBL та вивчити можливість участі в цьому комплексі білкового адаптера. Беручи до уваги, що обидва зазначених білки взаємодіють з ендоцитозним адаптерним білком ITSN1, зроблено припущення, що останній може слугувати платформою для утворення комплексу LMP2A/CBL. Імунофлуоресцентний аналіз та коімунопреципітацію застосовано для дослідження можливості формування комплексу між ITSN1, CBL і ЕМР2А. Коімунопреципітація LMP2A і CBL свідчить про утворення комплексу цими білками, причому мутантна форма CBL, яка не здатна зв'язувати фосфотирозинові залишки, не взаємодіє з LMP2A. Спостережено потрійну колокалізацію ITSN1, CBL і LMP2A у клітинах лінії MCF-7, а також коімунопреципітацію всіх зазначених білків. Надекспресія ITSN1 не впливає на ефективність коімунопреципітації LMP2A з CBL. Більш того, мутантний варіант LMP2A, не здатний зв'язуватися із ITSN1, ефективно взаємодіє з CBL. Висновки: LMP2A може входити до комплексу ендоцитозного адаптерного білка ITSN1 та убіквітин-лігази CBL. Участь ITSN1 не є необхідною для формування комплексу між LMP2A і CBL. Показано, що РТВ-домен убіквітин-лігази CBL відповідає за зв'язування з LMP2A.
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.414 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Tsyba L. O. 
ITSN protein family: regulation of diversity, role in signalling and pathology [Електронний ресурс] / L. O. Tsyba, M. V. Dergai, I. Ya. Skrypkina, O. V. Nikolaienko, O. V. Dergai, S. V. Kropyvko, O. V. Novokhatska, D. Ye. Morderer, T. A. Gryaznova, O. S. Gubar // Biopolymers and cell. - 2013. - Vol. 29, № 3. - С. 244-251. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BPK_2013_29_3_10
Попередній перегляд:   Завантажити - 175.194 Kb    Зміст випуску     Цитування
3.

Dergai O. V. 
Amphiphysin 1 and 2 interact with latent membrane protein 2A of Epstein-Barr virus and regulate its exosomal secretion [Електронний ресурс] / O. V. Dergai, M. V. Dergai, I. Ya. Skrypkina, L. O. Tsyba, A. M. Yaruchik, A. V. Rynditch // Biopolymers and cell. - 2012. - Vol. 28, № 3. - С. 234-238. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BPK_2012_28_3_13
Зазначено, що латентний мембранний білок 2A (LMP2A) вірусу Епштейна - Барр є важливим регулятором латентної фази вірусної інфекції. Мета роботи - ідентифікувати білки, які взаємодіють з пролін-збагаченими мотивами LMP2A. Аналіз in silico за допомогою програмного забезпечення Scansite дозволив передбачити можливість взаємодії амфіфізину 1 (Amphl) і LMP2A. Використано загально прийняті техніки молекулярного клонування, сайт-спрямований мутагенез і тест на взаємодію in vitro для подальшого дослідження структурних основ взаємодії комплексу LMP2A/Amphl. Фракцію екзосом одержано за допомогою послідовних центрифугувань. Показано, що ізоформа LMP2A, але не LMP2A <$E DELTA>NT взаємодіє з доменом SH3 амфіфізину 1. Виявлена взаємодія опосередковується трьома різними пролін-збагаченими мотивами, розташованими в N-кінцевій ділянці LMP2A. Всі три мотиви є взаємозамінними, оскільки присутність хоча б одного з них є достатньою для реалізації зв'язування LМP2A з Amph1. Продемонстровано взаємодію Amph1 і високоспорідненого з ним Amph2 з LMP2A за допомогою ко-імунопреципітації ендогенних комплексів. Мутант LMP2A за проліновими мотивами не взаємодіяв з Amph1, що спричиняло зникнення його з фракції екзосом. Зроблено висновки, що латентний мембранний білок 2A вірусу Епштейна - Барр утворює комплекси з ендоцитозними адаптерними білками Amph1 і Amph2. Ідентифіковані нові партнери LMP2A можуть впливати на його внутрішньоклітинний трафік і секрецію.
Попередній перегляд:   Завантажити - 254.234 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
4.

Dergai O. V. 
Focal adhesion kinase (FAK1) regulates SHB phosphorylation and its binding with a range of signaling proteins. [Електронний ресурс] / O. V. Dergai, A. M. Yaruchik, A. V. Rynditch // Biopolymers and cell. - 2016. - Vol. 32, № 1. - С. 34-40. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BPK_2016_32_1_6
Мета роботи - дослідити ефект надексперсії кінази фокальної адгезії (FAK1) на рівнь фосфорилювання залишків тирозину адапторного білка SHB та знайти функціональне значення цієї посттрансляційної модифікації. Виконано конструювання рекомбінантних ДНК, експресію та очистку рекомбінантних білків, трасфекцію клітинних ліній, а також застосовано вестерн блот. Надексперсія FAK1 в клітинах лінії 293 викликає масивне фосфорилювання залишків тирозину адапторного білка SHB та значно підсилює його взаємодію in vitro з SH2-доменами низки сигнальних білків, таких як PI3K, ABL, CRK та PLCg1. Крім того, білок LMP2A вірусу Епштейна-Барр може посилювати in vitro зв'язування SHB з вищезазначеними білками, так само, як і FAK1. Тоді як надекспресія окремих білків FAK1 та LMP2A підвищувала рівні фосфорилювання SHB, їх ко-експерсія не мала синергічного ефекту. Висновки: експресія FAK1 та LMP2A індукує фосфорилювання залишків тирозину адапторного білка SHB та підсилює його взаємодію з SH2-доменами низки сигнальних білків.
Попередній перегляд:   Завантажити - 467.05 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського